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dc.contributor.advisorAraújo, Carla Nunes de-
dc.contributor.authorSantos, Lara de Melo-
dc.identifier.citationSANTOS, Lara de Melo. Otimização da expressão de uma serino protease da saliva do triatomíneo Rhodnius neglectus. 2024. 35 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Farmácia) — Universidade de Brasília, Brasília, 2024.pt_BR
dc.descriptionTrabalho de Conclusão de Curso (graduação) — Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, 2024.pt_BR
dc.description.abstractOs triatomíneos são os vetores do protozoário Trypanosoma cruzi, agente etiológico da Doença de Chagas. Estima-se que cerca de 7 milhões de pessoas no mundo estejam infectadas pelo T. cruzi. A Doença de Chagas pode resultar em morbidade grave e mortalidade. A distribuição dos triatomíneos principalmente na América Latina determina a prevalência da doença nessa área. Durante a alimentação sanguínea, o triatomíneo libera sua saliva no local da picada, a qual contém uma mistura complexa de compostos farmacologicamente ativos que evitam a hemostasia do hospedeiro e facilitam a ingestão de sangue. O objetivo deste estudo foi produzir uma serino protease semelhante a tripsina da saliva de Rhodnius neglectus (RnTryp) em sistema heterólogo de expressão procarioto e realizar sua caracterização funcional. O gene da RnTryp foi clonado no vetor de expressão pET_100/D-TOPO e a RnTryp recombinante (rRnTryp) foi expressa em Escherichia coli BL21(DE3). Após a purificação em coluna de afinidade ao níquel, SDS-PAGE e Western blotting foram realizados para confirmar a expressão da rRnTryp. A rRnTryp foi parcialmente purificada da fração bacteriana solúvel em tampão de eluição contendo de 80 a 200 mM de imidazol. A rRnTryp não foi capaz de hidrolisar o substrato fluorogênico Z-Phe Arg-AMC, substrato da calicreína, que atua na promoção da vasodilatação. Em conclusão, a rRnTryp foi enriquecida por cromatografia de afinidade e poderá ser utilizada em outros testes de atividade para a caracterização de suas funções na hematofagia e nas interações entre o vetor e o hospedeiro vertebrado.pt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subject.keywordTriatomíneospt_BR
dc.subject.keywordChagas, Doença dept_BR
dc.subject.keywordTrypanosoma cruzipt_BR
dc.subject.keywordDoenças negligenciadaspt_BR
dc.subject.keywordProteínas salivarespt_BR
dc.titleOtimização da expressão de uma serino protease da saliva do triatomíneo Rhodnius neglectuspt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Curso - Graduação - Bachareladopt_BR
dc.date.accessioned2026-07-02T22:14:19Z-
dc.date.available2026-07-02T22:14:19Z-
dc.date.submitted2024-08-22-
dc.identifier.urihttps://bdm.unb.br/handle/10483/44822-
dc.language.isoPortuguêspt_BR
dc.rights.licenseA concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta.pt_BR
dc.contributor.advisorcoLamounier, Thaís Alves da Costa-
dc.description.abstract1Triatomines are vectors of the protozoan Trypanosoma cruzi, the etiological agent of Chagas disease. It is estimated that around 7 million people worldwide are infected with T. cruzi. Chagas disease can result in serious morbidity and mortality. The distribution of triatomines in Latin America determines the prevalence of the disease in this area. During blood feeding, the triatomine releases its saliva at the bite site, which contains a complex mixture of pharmacologically active compounds that prevent host hemostasis and facilitate blood ingestion. This study aimed to produce a trypsin-like serine protease from Rhodnius neglectus (RnTryp) saliva in a heterologous prokaryotic expression system and perform its functional characterization. The RnTryp gene was cloned into the expression vector pET_100/D-TOPO, and the recombinant RnTryp (rRnTryp) was expressed in Escherichia coli BL21(DE3). After purification on a nickel affinity column, SDS-PAGE and Western blotting were performed to confirm the expression of rRnTryp. Recombinant RnTryp was purified from the soluble bacterial fraction in an elution buffer containing 80 to 200 mM imidazole, but was not able to hydrolyze the fluorogenic substrate Z-Phe-Arg-AMC, a kallikrein substrate. Kallikrein acts to promote vasodilation. In conclusion, rRnTryp was enriched by affinity chromatography and can be used in other activity tests to characterize its functions in hematophagy and interactions between the vector and the vertebrate host.pt_BR
Aparece na Coleção:Farmácia - Campus UnB Ceilândia



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