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dc.contributor.advisorMuniz, Gabriel Silva Vignoli-
dc.contributor.authorAraujo, Guilber Luiz-
dc.identifier.citationARAUJO, Guilber Luiz. Estudo comparativo das interações do peptídeo intragênico Hs02 e seu análogo 13.2 com modelos de membranas biológicas por ressonância de marcadores paramagnéticos. 2024. 48 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Química Tecnológica)—Universidade de Brasília, Brasília, 2024.pt_BR
dc.descriptionTrabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, 2024.pt_BR
dc.description.abstractPeptídeos intragênicos (IAPs), formados por fragmentos de proteínas, apresentam propriedades anti-inflamatórias e antibióticas. Para estudar suas interações com membranas biológicas, foram utilizadas vesículas unilamelares grandes (LUVs) de DPPC para mimetizar membranas de mamíferos saudáveis, e uma mistura de DPPC e POPS para representar membranas tumorais. A técnica de Ressonância Paramagnética Eletrônica (EPR) foi utilizada para caracterizar termoestruturalmente esses modelos de membranas e monitorar as alterações induzidas pelos peptídeos Hs02 e 13.2. O peptídeo 13.2 mostrou uma interação modesta, afetando principalmente a região central da bicamada DPPC na fase gel e aumentando a fluidez da membrana POPS na fase fluida. Essas observações sugerem uma afinidade limitada por membranas lipídicas, com interações em regiões específicas e sob condições particulares. Já o peptídeo Hs02 demonstrou uma interação modulada pela fase lipídica e composição da membrana, influenciando tanto o empacotamento quanto a fluidez em diferentes regiões, sugerindo um potencial de interação seletiva com membranas biológicas e impacto nas suas propriedades físico-químicas.pt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subject.keywordPeptídeos antimicrobianospt_BR
dc.subject.keywordLipídiospt_BR
dc.titleEstudo comparativo das interações do peptídeo intragênico Hs02 e seu análogo 13.2 com modelos de membranas biológicas por ressonância de marcadores paramagnéticospt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Curso - Graduação - Bachareladopt_BR
dc.date.accessioned2024-11-17T12:26:57Z-
dc.date.available2024-11-17T12:26:57Z-
dc.date.submitted2024-09-19-
dc.identifier.urihttps://bdm.unb.br/handle/10483/40540-
dc.language.isoPortuguêspt_BR
dc.rights.licenseA concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta.pt_BR
dc.contributor.advisorcoDuarte, Evandro Luiz-
dc.description.abstract1Intragenic peptides (IAPs), formed from protein fragments, exhibit anti-inflammatory and antibiotic properties. To study their interactions with biological membranes, large unilamellar vesicles (LUVs) composed of DPPC were used to mimic healthy mammalian membranes, and a mixture of DPPC and POPS was used to represent tumor membranes. The technique of Electron Paramagnetic Resonance (EPR) was employed to hermostructurally characterize these membrane models and monitor the structural changes induced by peptides Hs02 and 13.2. Peptide 13.2 showed modest interaction, primarily affecting the central region of the DPPC bilayer in the gel phase and increasing the fluidity of the POPS membrane in the fluid phase. These observations suggest a limited affinity for lipid membranes, with interactions occurring in specific regions under particular conditions. In contrast, peptide Hs02 exhibited interaction modulated by lipid phase and membrane composition, influencing both the packing and fluidity in different regions of the bilayer. This behavior suggests a potential for selective interaction with biological membranes, impacting their physicochemical properties.pt_BR
Aparece na Coleção:Química Tecnológica



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