Título: | Produção de hidrolisados proteicos por enzimas proteolíticas de Aspergillus oryzae e Aspergillus niger |
Autor(es): | Araújo, Marta Oliveira |
Orientador(es): | Orsi, Daniela Castilho |
Assunto: | Proteases fúngicas Hidrolisados proteicos Antioxidantes Peptídeos bioativos Fungos |
Data de apresentação: | 25-Abr-2022 |
Data de publicação: | 2-Fev-2023 |
Referência: | ARAÚJO, Marta Oliveira. Produção de hidrolisados proteicos por enzimas proteolíticas de Aspergillus oryzae e Aspergillus niger. 55 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Farmácia) — Universidade de Brasília, Brasília, 2022. |
Resumo: | O presente trabalho de pesquisa teve como objetivo a produção e aplicação de proteases dos fungos Aspergillus niger e Aspergillus oryzae. As proteases produzidas por A. niger e A. oryzae mostraram estabilidade na faixa de 50 a 60 ºC, com uma maior atividade em 55 ºC. A atividade proteolítica máxima do extrato enzimático bruto obtido do A. niger ocorreu em pH 4,0 e do extrato enzimático bruto de A. oryzae em
pH 7,0. O grau de hidrólise da caseína foi maior quando se utilizou as proteases de A. niger (70,86%) em comparação com as proteases de A. oryzae (30,21%). Os hidrolisados de caseína produzidos tanto por A. oryzae quanto por A. niger apresentaram os maiores valores de atividade antioxidante nos métodos de ABTS
(1096,5 - 1336,00 Trolox EQ μmol⋅g−1) e DPPH (1061,14-1301,14 Trolox EQ μmol⋅g−1). Os hidrolisados de extrato de carne, extrato de levedura e proteína de soja apresentaram valores de atividade antioxidante variando de 502,28 a 634,00 Trolox EQ μmol⋅g−1 no método de ABTS e de 357,85 a 703,42 Trolox EQ μmol⋅g−1 no método de DPPH. Ambos os extratos enzimáticos de A. oryzae e A. niger possuíram
capacidade de coagulação do leite, havendo separação entre o soro do leite e a massa coagulada. Os resultados deste trabalho são importantes para as futuras aplicações dessas enzimas, que poderão ser utilizadas na produção de hidrolisados proteicos contendo peptídeos bioativos com atividade antioxidante. |
Abstract: | The present study aimed at the production and application of proteases from the Aspergillus niger and Aspergillus oryzae fungi. The proteases produced by A. niger and A. oryzae showed stability in the range of 50 to 60 ºC, with a higher activity at 55 ºC. The maximum proteolytic activity of the crude enzymatic extract obtained from A. niger occurred at pH 4.0 and of the crude enzymatic extract from A. oryzae at pH 7.0.
The degree of casein hydrolysis was higher when using proteases from A. niger (70.86%) compared to proteases from A. oryzae (30.21%). The casein hydrolysates produced by both A. oryzae and A. niger showed the highest values of antioxidant activity in the ABTS (1096.5 - 1336.00 Trolox EQ μmol⋅g−1) and DPPH (1061.14-1301.14 Trolox EQ μmol⋅g−1) methods. The hydrolysates of meat extract, yeast extract
and soy protein showed antioxidant activity values ranging from 502.28 to 634.00 Trolox EQ μmol⋅g−1 in the ABTS method and from 357.85 to 703.42 Trolox EQ μmol⋅g−1 in the DPPH method. Both enzymatic extracts of A. oryzae and A. niger had the ability to coagulate the milk, with separation between the whey and the coagulated mass. The results of this study are important for future applications of these enzymes, which could be used in the production of protein hydrolysates containing bioactive peptides with antioxidant activity. |
Informações adicionais: | Trabalho de Conclusão de Curso (graduação) — Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, 2022. |
Licença: | A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta. |
Aparece na Coleção: | Farmácia - Campus UnB Ceilândia
|
Todos os itens na BDM estão protegidos por copyright. Todos os direitos reservados.