| Campo Dublin Core | Valor | Língua |
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| dc.contributor.advisor | Brand, Guilherme Dotto | - |
| dc.contributor.author | Silva, Matheus Erthal | - |
| dc.identifier.citation | SILVA, Matheus Erthal. Avaliação da interação do peptídeo Hs02 com lipopolissacarídeos de E. Coli por difração de luz e Dicroísmo Circular. 2019. 37 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Química Tecnológica)—Universidade de Brasília, Brasília, 2019. | pt_BR |
| dc.description | Trabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, 2019. | pt_BR |
| dc.description.abstract | Os peptídeos intragênicos antimicrobianos (IAPs) têm se apresentado como
alternativas promissoras no combate a microrganismos patogênicos. Os IAPs são
obtidos a partir de segmentos internos de proteínas de diversos organismos mediante
busca utilizando parâmetros físico-químicos de peptídeos antimicrobianos (AMPs) já
descritos na literatura. Um IAP denominado de Hs02, encontrado em uma proteína de
Homo sapiens, apresentou atividade antimicrobiana e anti-inflamatória potente,
inclusive em concentrações nanomolares. Para avaliar melhor sua atividade anti-
inflamatória, no atual trabalho, o Hs02 foi submetido a análises de Dicroísmo Circular
(CD) e Espalhamento Dinâmico de Luz (DLS), a fim de verificar alterações estruturais
provenientes da interação direta com lipopolissacarídeos (LPSs), endotoxinas
responsáveis por atividade pró-inflamatória. Foi constatado que o Hs02, o qual se
apresenta desestruturado em tampão, transita de conformação para um padrão
compatível com -hélice em uma relação dose dependente de LPS. Notou-se também
uma mudança no estado de agregação dos LPSs proveniente da interação direta entre
o Hs02 e a endotoxina, também apresentando relação dose-resposta. Tais resultados
indicam que a atividade anti-inflamatória do IAP Hs02 pode ser devido a uma interação
direta entre peptídeo e o LPS e abrem porta para novas investigações acerca dos pré-
requisitos estruturais da interação entre peptídeos e lipopolissacarídeos em geral. | pt_BR |
| dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
| dc.subject.keyword | Peptídeos | pt_BR |
| dc.subject.keyword | Microorganismos - efeito dos antibióticos | pt_BR |
| dc.subject.keyword | Sepse | pt_BR |
| dc.title | Avaliação da interação do peptídeo Hs02 com lipopolissacarídeos de E. Coli por difração de luz e Dicroísmo Circular | pt_BR |
| dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso - Graduação - Bacharelado | pt_BR |
| dc.date.accessioned | 2020-12-16T00:35:38Z | - |
| dc.date.available | 2020-12-16T00:35:38Z | - |
| dc.date.submitted | 2019-12-06 | - |
| dc.identifier.uri | https://bdm.unb.br/handle/10483/26183 | - |
| dc.language.iso | Português | pt_BR |
| dc.rights.license | A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta. | pt_BR |
| dc.description.abstract1 | The intragenic antimicrobials peptides (IAPs) has been presenting as a promising
alternative against pathogenic microorganisms. The IAPs are obtain from internal
protein segments of several organisms through searching utilizing physicochemical
parameters from antimicrobial peptides (AMPs) that were already published. An IAP
named Hs02, found in a Homo sapiens protein, presented powerful antimicrobial and
anti-inflammatory activity, even in nanomolar concentration. In order to evaluate better
its anti-inflammatory activity, in the actual work, the Hs02 were submit to the analysis
of Circular Dicroism (CD) and Dynamic Light Scattering (DLS), in order to verify
structural changes from direct interaction with lipopolysaccharides (LPSs), endotoxins
responsible for pro-inflammatory activity. It was find that the Hs02, which does not
presents regular structure in buffer, shows a transition into a structure compatible with
α-helix in a LPS-dependent dose ratio. There was also a change in the state of
aggregation of LPSs resulting from the direct interaction between Hs02 and endotoxin,
also presenting dose-response relationship. These results indicates that the anti-
inflammatory activity of the IAP Hs02 may be due a direct interaction between the
peptide and the LPS, which open doors about new investigations of structural
prerequisites of interaction between peptides and LPSs. | pt_BR |
| Aparece na Coleção: | Química Tecnológica
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